LAPORAN
PRAKTIKUM BIOKIMIA
PANGAN
ENZIM I
UJI KONSENTRASI
SUBSTRAT
Diajukan Untuk Memenuhi
Persyaratan
Praktikum Biokimia Pangan
Oleh :
|
Nama
|
: Ernalia Rosita
|
|
NRP
|
: 133020175
|
|
Kel/Meja
|
: G/5
|
|
Asisten
|
: Rini Nurcahyawati S.
|
|
Tgl Percobaan
|
: 06 April 2015
|
|
Tgl
Pengumpulan
|
: 10
April 2015
|
LABORATORIUM BIOKIMIA PANGAN
PROGRAM STUDI TEKNOLOGI PANGAN
FAKULTAS TEKNIK
UNIVERSITAS PASUNDAN
BANDUNG
2015
I PENDAHULUAN
Bab
ini akan
membahas mengenai: (1) Latar Belakang Percobaan, (2) Tujuan Percobaan, (3) Prinsip Percobaan, dan (4) Reaksi Percobaan.
1.1 Latar Belakang
Enzim
merupakan suatu substansi yang dihasilkan oleh sel makhluk hidup dan mempunyai
fungsi penting sebagai katalisator reaksi biokimia yang secara kolektif
membentuk metabolisme perantara dari sel
(deMann, 1989).
Fungsi suatu enzim ialah sebagai katalis
untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim
dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat
daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat
berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, disamping itu mempunyai derajat
kekhasan yang tinggi (Poedjiadi, 1994).
Hasil eksperimen menunjukkan
bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi
substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi
tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat
diperbesar. Keadaan ini telah diterangkan oleh Michaelis-Menten dengan
hipotesis mereka tentang terjadinya kompleks enzim substrat. Persamaan
Michaelis-Menten yang membuktikan hipotesis mereka telah dijelaskan di muka
(Poedjiadi, 1994).
1.2 Tujuan Percobaan
Untuk
mengetahui pengaruh konsentrasi substrat terhadap kecepatan reaksi
.
1.3 Prinsip Percobaan
Berdasarkan konsentrasi substrat yang dapat
mempengaruhi kecepatan reaksi.
II
METODE PERCOBAAN
Bab ini akan menguraikan mengenai:
(1) Bahan yang Digunakan, (2) Pereaksi yang Digunakan, (3) Alat yang Digunakan,
dan (4) Metode Percobaan.
2.1. Bahan yang Digunakan
Bahan yang digunakan adalah urea,
katekol, indikator PP dan ekstrak pisang, apel, kedelai.
2.2. Pereaksi yang Digunakan
Pereaksi yang digunakan adalah urea,
katekol, dan indikator PP.
2.3. Alat yang Digunakan
Alat yang digunakan adalah tabung
reaksi dan pipet tetes.
III
HASIL PENGAMATAN
Bab ini akan menguraikan mengenai:
(1) Hasil Pengamatan, dan (2) Pembahasan.
3.1. Hasil Pengamatan
Tabel
1. Hasil Pengamatan Uji Spesifikasi Enzim
|
Substrat
|
Konsentrasi Subtrat
|
Ekstrak
|
Warna
|
Hasil I
|
Hasil II
|
|
|
Substrat
|
Aquadest
|
|||||
|
Katekol
|
25 tts
|
-
|
Pisang
|
Krem keruh
|
+++
|
+++
|
|
15 tts
|
10 tts
|
Krem sdkt keruh
|
++
|
++
|
||
|
5 tts
|
20 tts
|
Krem muda
|
+
|
+
|
||
|
Katekol
|
25 tts
|
-
|
Apel
|
Coklat keruh
|
+++
|
+++
|
|
15 tts
|
10 tts
|
Coklat sdkt keruh
|
++
|
++
|
||
|
5 tts
|
20 tts
|
Coklat muda
|
+
|
+
|
||
|
Urea
|
25 tts
|
-
|
Urea
|
Pink keruh
|
+++
|
+++
|
|
15 tts
|
10 tts
|
Pink sdkt keruh
|
++
|
++
|
||
|
5 tts
|
20 tts
|
Pink muda
|
+
|
+
|
||
Sumber:
Hasil I
: Ernalia dan Luviana, Kel. G, Meja 5, 2015.
Hasil II : Laboratorium Biokimia
Pangan, 2015.
Keterangan :
( +++ ) Enzim
aktif bekerja
( ++ )
Enzim kurang aktif bekerja
( + ) Enzim
tidak aktif bekerja
3.2. Pembahasan
Berdasarkan
hasil pengamatan yang dilakukan, dapat diketahui bahwa pada ekstrak pisang, apel
dan kedelai dengan penambahan 25 tetes ekstrak dan 0 tetes aquadest diketahui
enzim aktif bekerja. Sedangkan dengan penambahan 15 tetes ekstrak dan 10 tetes
aquadest juga 5 tetes ekstrak dan 20 tetes aquadest, enzim kurang aktif dan
bahkan tidak aktif bekerja. Hasil
pengamatan yang didapat oleh praktikan sama dengan hasil yang dilakukan oleh
laboran Laboratorium Biokimia Pangan Universitas Pasundan Bandung.
Enzim
merupakan suatu substansi yang dihasilkan oleh sel makhluk hidup dan mempunyai
fungsi penting sebagai katalisator reaksi biokimia yang secara kolektif
membentuk metabolisme perantara dari sel
(deMann, 1989).
Fungsi
suatu enzim adalah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel
maupun diluar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sam pai
1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan
tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien,
disamping itu mempunyai derajat kekhasan
yang tinggi. Seperti juga katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energi
aktifasi suatu reaksi kimia. Reaksi
kimia ada yang membutuhkan energi (reaksi enderginik) dan ada pula yang
menghasilkan energi atau mengeluarkan energi (eksergonik) (Poedjiadi, 1994).
Dalam metode percobaan terdapat prosedur
dimana ekstrak didiamkan selama 5 menit sebelum dituangkan kedalam substrat hal
tersebut bertujuan untuk mengkondisikan suhu ruang dimana suhu sangat
berpengaruh terhadap kerja enzim. Suhu optimum enzim yaitu 37ยบC
sama dengan suhu ruang. Maka ekstrak dibiarkan selama 5 menit untuk
menyesuaikan suhu dari suatu gelas kimia yang mempunyai luas permukaan besar
yang telah berada pada suhu ruang lalu dipindahkan 1 ml ekstrak tersebut
kedalam tabung reaksi yang mempunyai luas permukaan kecil. Begitu pula tujuan dari
didiamkannya ekstrak dan substrat yang telah dicampurkanselama 10 menit untuk
mengkondisikan agar reaksi yang terjadi terlihat dengan jelas makan dapat
dideteksi bahwa pada substrat yang mana ekstrak dapat bekerja aktif dengan
jumlah konsentrasi substrat yang sesuai.
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan
konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan
menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak
terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. Pada
konsentrasi substrat yang rendah, bagian aktif enzim ini hanya dapat menampung
substrat sedikit. Bila konsentrasi substratnya diperbesar, makin banyak
substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Dengan
demikian konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini
menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi (Poedjiadi, 1994).
Konsentrasi enzim yang tetap, konsentrasi
substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi
tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar. Agar
dapat terjadi komplek enzim substrat,
diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat. Kontak ini terjadi pada
suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian aktif. Pada konsentrasi
substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya menampung substrat sedikit. Bila
konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat yang dapat berhubungan
dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Dengan demikian konsentrasi kompleks
enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan
reaksi. Pada suatu batas konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif
telah dipenuhi oleh substrat atau telah jenuh dengan substrat. Dalam keadaan
ini, bertambah besarnya konsentrasi substrat tidak menyebabkan bertambah
besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya
pun tidak bertambah besar (Poedjiadi, 1994).
Untuk
dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak antara enzim
dengan substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang
disebut bagian aktif. Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini
hanya menampung substrat sedikit. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin
banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut.
Dengan demikian konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar pada hal ini
menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Pada suatu batas konsentrasi
substrat tertentu, semua bagian aktif telah dipenuhi oleh substrat atau telah
jenuh oleh substrat. Dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi substrat
tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat, sehingga
jumlah hasil reaksinya pun bertambah besar (Poedjiadi, 1994).
Diagram
berikut menggambarkan pengaruh konsentrasi substrat pada bagian aktif. Tampak
bahwa pada konsentrasi substrat jenuh (3) dan konsentrasi substrat berlebihan
(4) jumlah hasil reaksinya (P) sama dan ini berarti bahwa kecepatan reaksinya
sama. Persamaan Michaelis-Menten menunjukkan hubungan antara kecepatan reaksi V
dengan konsentrasi substrat (S). Bila (S) sangat besar maka harga Km
yang kecil dapat diabaikan (Poedjiadi, 1994).
IV
KESIMPULAN DAN SARAN
Bab ini akan menguraikan mengenai:
(1) Kesimpulan dan (2) Saran.
4.1. Kesimpulan
Berdasarkan hasil pengamatan yang
dilakukan, dapat diketahui bahwa pada ekstrak pisang, apel dan kedelai dengan
penambahan 25 tetes ekstrak dan 0 tetes aquadest diketahui enzim aktif bekerja.
Sedangkan dengan penambahan 15 tetes ekstrak dan 10 tetes aquadest juga 5 tetes
ekstrak dan 20 tetes aquadest, enzim kurang aktif dan bahkan tidak aktif
bekerja. Hasil pengamatan yang didapat
oleh praktikan sama dengan hasil yang dilakukan oleh laboran Laboratorium
Biokimia Pangan Universitas Pasundan Bandung.
4.2. Saran
Saran yang dapat disampaikan oleh
penulis adalah sebaiknya praktikan lebih memahami metode percobaan dengan baik dan
lebih teliti saat mengamati terjadinya perubahan warna.
DAFTAR
PUSTAKA
deMann,
John M. 1989. Kimia Makanan.
Bandung: Insititut Teknologi Bandung.
Poedjiadi, Anna. 1994. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: Universitas Indonesia.
0 komentar:
Posting Komentar